Neuer Biokatalysator Protein verbindet Kohlenstoff mit Silizium
Künstlerische Darstellung eines fiktiven Lebewesens aus Silizium-Kohlenstoffverbindungen
Foto: DPA/ Beauty Of ScienceChemiker haben ein Protein zu einer der Natur fremden aber dem Menschen hilfreichen Reaktion gebracht. Das Team um Frances Arnold vom California Institute of Technology in Pasadena in Kalifornien konnte erstmals mithilfe eines Bakteriums Bindungen zwischen Kohlenstoff und Silizium erzeugen. Natürlicherweise kommen diese in keinem Lebewesen vor, für die Industrie sind sie aber wichtig, wie die Forscher im Fachmagazin "Science" schreiben . Ihr Ansatz übertreffe die Produktivität herkömmlicher Verfahren um das 15-Fache.
Siliziumorganische Verbindungen, so werden die Stoffe mit einer Kohlenstoff-Silizium-Bindung genannt, entstammen bisher Chemielaboren. Sie finden eine breite Anwendung in Medikamenten, Halbleitern, Computern und Fernsehgeräten sowie in der Agrarchemie und anderen Bereichen. Doch ihre Herstellung ist oftmals problematisch, weil die chemischen Reaktionen entweder teure Edelmetalle als Katalysatoren benötigen oder weil giftige Stoffe als Nebenprodukte entstehen.
"Es ist, wie ein Rassepferd zu züchten"
Arnold verwendete mit ihrem Team deshalb ein spezielles Verfahren: die gerichtete Evolution. Bei Genen, die in Lebewesen die Bauanleitung für Proteine enthalten, werden Veränderungen im Erbgut erzeugt, um aus den vielen Ergebnissen den besten Stoff auszuwählen.
"Es ist, wie ein Rassepferd zu züchten", erklärt Arnold. "Ein guter Züchter erkennt die angeborenen Fähigkeiten eines Pferdes, ein Rennpferd zu werden, und muss das in den folgenden Generationen hervorbringen. Wir machen das mit Proteinen."
Protein als Katalysator
Als Ausgangspunkt wählten die Forscher das Protein Cytochrom c aus einem Bakterium, das an heißen Unterseequellen bei Island zu finden ist: Rhodothermus marinus. Normalerweise verschiebt das Protein Elektronen zwischen Proteinen. Doch die Biochemiker entdeckten, dass es auch wie ein Enzym oder Biokatalysator wirkt, wenn es um das Herstellen von Kohlenstoff-Silizium-Bindungen geht.
Mit der gerichteten Evolution veränderten Arnold und ihr Team das Cytochrom c so, dass es ein effektiver Biokatalysator für Kohlenstoff-Silizium-Bindungen ist. Das Verfahren funktioniert den Forschern zufolge bei einer Vielzahl von Ausgangsstoffen und in lebenden Bakterienzellen.
Umweltfreundliche Biomoleküle statt teurer Katalysatoren
"Es ist beeindruckend zu sehen, dass nur wenige Mutationen erforderlich sind, um ein natürliches Enzym umzufunktionieren und eine Reaktion zu katalysieren, die bisher synthetischen Chemikern vorbehalten war", schreiben Hendrik Klare und Martin Oestreich von der Technischen Universität Berlin in einem Kommentar , der ebenfalls in "Science" erschienen ist.
Ihrer Ansicht nach könnte das Verfahren ein großer Schritt sein, um künftig industriell relevante Reaktionen umweltfreundlicher mit Biomolekülen durchzuführen.